по органической химии

ЦЕЛЬ ЗАНЯТИЯ:

Изучить классификацию, особенности строения аминокислот, химические свойства природных аминокислот, их качественные реакции.

ЗАДАЧИ ЗАНЯТИЯ:

1. При подготовке к занятию с помощью материалов лекции и учебника проработать вопросы темы и выполнить письменное домашнее задание.

2. На занятии: выполнить упражнения – на конкретных примерах усвоить все вопросы темы, выполнить лабораторную работу и письменный тестовый контроль.

По теме занятия студент должен знать основы классификации и номенклатуры аминокислот, полипептидов и белков, их физические и химические свойства, методы получения и биологическое значение; студент должен уметь прогнозировать химические свойства этих соединений и определять возможные пути их синтеза.

ПРОДОЛЖИТЕЛЬНОСТЬ ЗАНЯТИЯ: 4 акад. часа

ВОПРОСЫ ДЛЯ ПОДГОТОВКИ:

1. Строение аминокислот, их изомерия и физические свойства, биологические функции. Особенности строения и изомерии природных аминокислот, участвующих в построении полипептидов и белков. Классификация природных аминокислот по признакам химического строения. Заменимые и незаменимые аминокислоты.

2. Поведение аминокислот в водных растворах: амфотерность, образование биполярных ионов, изоэлектрическая точка, изменение заряда и электрофоретической подвижности в зависимости от рН среды.

3. Химические свойства аминокислот:

3.1. Образование солей с кислотами и основаниями, образование хелатов.

3.2. Реакции аминогруппы: ацилирование (реакция Шоттен-Баумана), качественная реакция с нингидрином.

3.3. Реакции карбоксильной группы: образование хлорангидридов, сложных эфиров, амидов; декарбоксилирование.

3.4. Реакции a, b, g-аминокислот при нагревании.

4. Основные пути синтеза аминокислот: аммонолиз a-галогенкарбоновых кислот (реакция Геля – Фольгарда), и циангидриновый синтез из альдегидов (реакция Зелинского).

5. Применение аминокислот и их производных в качестве лекарственных препаратов (гистамин, аспарагиновая и глутаминовая кислоты, ГАМК, цистеин, метионин, тирамин, триптофан, глицин, e-аминокапроновая кислота).

6. Определение понятия пептидов и белков, общая характеристика их биологической роли.

7. Пептидная связь и пептидная группа, их электронное и пространственное строение. Первичная структура белка, понятие о методах её определения.

8. Химические свойства пептидов и белков: амфотерность, заряд молекулы, его зависимость от рН, изоэлектрическая точка. Классификация белков по их способности к ионизации. Поверхностно-активные свойства. Растворимость белков, её зависимость от молекулярной массы, заряда и сольватации молекулы. Качественные реакции на пептиды и белки. Методы разделения и очистки белков.

9. Вторичная структура: α -спираль, β -структура (складчатый лист), стабилизирующие их связи.

10. Третичная структура: глобула, формирующие взаимодействия – ионное, гидрофобное, водородные и дисульфидные связи. Различие пептидов и белков. Четвертичная структура: агрегат глобулярных субъединиц. Биологическое значение четвертичной структуры. Определяющая роль первичной структуры в формировании вторичной, третичной и четвертичной структур.

11. Примеры лекарственных препаратов, производных аминокислот, полипептидов и белков:

аминокислоты – глицин, аспаркам, аминалон; антибиотики – пенициллины, грамицидины, актиномицины; гормоны – инсулин, вазопрессин, окситоцин; ферменты – трипсин, рибонуклеаза.

КЛЮЧЕВЫЕ СЛОВА И ПОНЯТИЯ:

Аминокислота, амфотерность, биполярный ион, внутренняя соль, вторичная структура, дезаминирование, денатурация, заменимая аминокислота, «защита» амино- и карбоксильной групп, изоэлектрическая точка (pI), качественные реакции на пептиды и белки, незаменимая аминокислота, пептидная группа, пептидная связь, первичная структура, природные аминокислоты; реакции: Геля – Фольгарда, Зелинского; синтез пептидов, стереоряд (D и L), третичная структура, четвертичная структура, электрофорез.

ПИСЬМЕННОЕ ДОМАШНЕЕ ЗАДАНИЕ:

1. Изучите строение и номенклатуру природных α -аминокислот, из которых строятся цепи пелипептидов и белков (см. таблицу в учебнике: Тюкавкина Н. А., Бауков Ю. И. Биоорганическая химия – М: ДРОФА, 2007 – с. 317)

2. Запишите схемы диссоциации аспарагиновой кислоты, лизина и фенилаланина. При каком значении рН они существуют в виде биполярных ионов?

3. Напишите схемы следующих реакций:

4. Какие соединения образуются при нагревании a, b, g-аминомасляных кислот?

5. Напишите схемы следующих реакций, приведите названия продуктов:

6. Проанализируйте формулу 6-аминопенициллановой кислоты:

Объясните трактовку этого соединения как дипептида, образованного двумя аминокислотами (какими?).

7. Имеется раствор, содержащий три белка со значениями pI = 4, 5; 7, 0; 8, 9. Какие заряды имеют молекулы этих белков при рН = 7? Предложите метод их разделения.

8. К раствору белка в 0.1 н HCl прибавляют по каплям раствор NaOH (титрование). В определенной точке титрования (какой?) происходит помутнение раствора, а при дальнейшем прибавлении щелочи осадок вновь растворяется. Объясните эти явления.

9. Напишите формулы следующих полипептидов:

(I) –Асп-Гли-Прол-Лиз-Цис-Гис-;

(II) –Лей-Тир-Илей-Фен-Три-Сер-

а) обозначьте связи, стабилизирующие α -спиральную вторичную структуру этих цепей;

б) приведите схемы качественных реакций, которыми можно определить эти пептиды. Какой качественной реакцией можно отличить их друг от друга?

ПРАКТИЧЕСКАЯ ЧАСТЬ

Лабораторная работа:

1) Образование комплекса Cu⁺² с глицином.

2) Биуретовая реакция на белки.

3) Ксантопротеиновая реакции на белки.

ЛИТЕРАТУРА ДЛЯ ПОДГОТОВКИ:

Основная

1. Лекция " Строение и свойства аминокислот, полипептидов и белков".

2. Тюкавкина Н. А., Бауков Ю. И., Биоорганическая химия – М: ДРОФА, 2007 – с. 316-345.

Дополнительная:

1. Овчинников Ю.А., Биоорганическая химия – М. Просвещение, 1987 г., с. 27-176.

Обсуждено на заседании кафедры " ___" ________________________2011 г.

Учебное задание подготовлено доц., к.х.н. Голомолзиным Б. В.