Металлопротеінази

На додаток до активного центру іонів інших металів, амінокислотні залишки повинні брати участь, таких як підшлункова залоза карбоксипептидази активність центр включає іони цинку (Zn 2) та глутамінової кислоти, залишків тирозину. Більшість іноземних пептиду ферменти протеази і деяких бактерій, як правило, потрапляють в цю категорію.

На додаток до необхідності різних протеаз, що беруть участь в каталітичної групи гідролізу пептидів зв'язок, необхідність мати певну комбінацію підкладки частин, різні частини з них, щоб визначити різні протеази специфічності.

Функціональна класифікація

З моменту відкриття протеази в біологічному процесі важливу роль регулювання після, але й у відповідності з їх фізіологічні функції і специфічність для класифікації.

Обмежуємося протеолітичний фермент

Відноситься до специфічність ферменту погане, гідроліз пептидних зв'язків у білках настільки малі, пептидами або навіть генерувати різноманітні вільних амінокислот. Фізіологічні функції цих протеаз в основному беруть участь у деградації білків, таких як шлунково-кишкового тракту виділяють різних протеаз у пробірці білок перетравлюється їжі; клітини різних лізосомальних тіло катепсина може усунути різні метаболічні продукту. Середня тривалість життя 120 днів еритроцити, гемоглобін, тобто від його деградації катепсини.

Обмежувальні протеолітичний фермент

Специфічності ферменту є дуже сильним, тільки на певному білкові субстрати, в якому конкретний гідролізу пептидного зв'язком, а потім проводити різні фізіологічні функції мають різні активного поліпептиду або білка. Такі протеази в природних умовах регулювання біологічного ефекту, більшість з них відносяться до серинових протеаз, з точки зору схожі на специфічність трипсин, знаходиться тільки на карбокси-кінцевого аргініну або лізину пептидного зв'язку складаються. Ці протеази і протеази взагалі кажучи, різні, загальні білки, такі як казеїн діяльності деградації чи гемоглобін дуже низький або не працює, хоча його специфічним субстратом гидролизованного білка конформацію мають строгі вимоги на підкладці після денатурації Це не може бути знижено, а не обмежувальні навпаки гідроліз протеазой, тим більше ступінь денатурації білкових субстратів більш сприйнятливі до гідролізу. Наприклад тромбін фібриноген, аргінін або лізин в залишку 150 пептидного зв'язком гідролізу фібриногену тільки α, β субодиниці N-терміналу в районі двох Arg - Gly пептидного зв'язком, випускаючи кровотеча волокно пептиду А, В, так що розчинного фібриногену у фібрин мережа гель.