D. Относительным групповым

E. Классическим

29. D-оксидаза аланина способна дезаминировать только D-аланин, но не разрушает структуру L-аланина. Укажите тип специфичности D-оксидазы аланина:

*A. Стереохимический

B. Абсолютный

C. Абсолютный групповой

D. Относительный групповой

E. Классический

30. Укажите верную запись общего уравнения ферментативного катализа необратимой реакции:

*А. E + S → ES → ES*→ EP → E + P

В. E + S ↔ ES → ES* → EP → Е + P

С. E + S ↔ E + P

D. E + S ↔ ES* → EP

Е. E + S ↔ ES ↔ ES* ↔ EP ↔ E + P

31. Укажите ингибитор амилазы слюны:

А. Хлорид натрия

В. Сульфат аммония

*С. Сульфат меди

D. Хлорид магния

Е. Глюконат кальция

32. Укажите активатор амилазы слюны:

*А. Хлорид натрия

В. Сульфат аммония

С. Сульфат меди

D. Хлорид магния

Е. Глюконат кальция

33. Укажите тип активации профермента в фермент часто используемый при активации гидролаз ЖКТ:

А. Фосфорилирование

*В. Ограниченный протеолиз

С. Декарбоксилирование

D. Присоединение катиона металла

Е. Трансаминирование

34. Укажите признак, положенный в основу классификации ферментов:

А. Обратимость реакции

В. Химическая структура фермента

С. Тип специфичности фермента

*D. Тип катализируемой реакции

Е. Химическая структура субстрата

35. Амилаза слюны катализирует разрушение структуры крахмала до олигосахаридов и глюкозы. Укажите класс этого фермента:

А. Оксидоредуктазы

В. Трансферазы

*С. Гидролазы

D. Лиазы

Е. Изомеразы

36. Укажите метод исследований, с помощью которого раствор фермента можно освободить от низкомолекулярных примесей:

А. Высаливание

В. Электрофорез

*С. Диализ

D. Изоэлектрическое фокусирование

Е. Рентгеноструктурный анализ

37. Укажите метод исследований, с помощью которого можно изучить пространственную структуру фермента:

А. Высаливание

В. Электрофорез

С. Диализ

D. Изоэлектрическое фокусирование

*Е. Рентгеноструктурный анализ

38. Укажите фермент, синтез которого был осуществлен первым в лабораторных условиях:

А. Трипсин

В. Пепсин

С. Гексокиназа

*D. Рибонуклеаза

Е. Альдолаза

39. Для препаративных целей при получении фермента в чистом виде часто прибегают к обезвоживанию препарата фермента в вакууме из замороженного раствора. Дайте название этой операции:

А. Диализ

В. Высаливание

С. Кристаллизация выпариванием при t =100^оС

*D. Лиофилизация

Е. Гидролиз

40. Дайте полное название сложному ферменту, в котором полипептидные цепи присоединяются к небелковой части:

А. Простетическая группа

В. Кофактор

С. Кофермент

D. Апофермент

*Е. Холофермент

41. Укажите простетическую группу фермента ацетил-КоА-карбоксилазы:

*А. Биотин

В. Пиридоксальфосфат

С. Рибофлавин

D. Тиаминпирофосфат

Е. Аскорбат

42. Кофакторную функцию могут выполнять короткие пептиды. Назовите один из них:

А. Либерин

*В. Глутатион

С. Окситоцин

D. Вазопрессин

Е. Статин

43. Укажите название фрагмента структуры фермента, в котором осуществляется превращение субстрата в продукт реакции:

А. Контактный участок активного центра

*В. Каталитический участок активного центра

С. Аллостерический центр

D. Кофактор

Е. Гидрофобное ядро

44. У лактатдегидрогеназы известны 5 изоферментных форм. Укажите структурный фрагмент идентичный во всех изоформах этого фермента:

А. Аллостерический центр

В. Активный центр

С. Количество субъединиц Н

D. Количество субъединиц М

*Е. Лактат

45. Укажите место синтеза изоформы лактатдегидрогеназы ЛДГ₁ в организме человека:

А. Скелетная мышца

*В. Миокард

С. Печень

D. Почки

Е. Головной мозг

46. Укажите мультиферментную систему, участвующую в синтезе высших жирных кислот:

А. Пируватдегидрогеназный комплекс

В. α -Кетоглутаратдегидрогеназный комплекс

С. Дыхательная цепь

D. Цитратсинтаза

*Е. Пальмитатсинтаза

47. Выберите фамилию ученого, изучавшего кинетику ферментативных реакций:

А. Г. Кребс

В. Ф. Липман

С. К. Функ

*D. М. Ментен

Е. Ф. Крик

48. Укажите фамилию ученого, предложившего гипотезу «индуцированного соответствия»:

А. Г. Кребс

*В. Д. Кошленд

С. М. Ментен

D. Ф. Крик

Е. К. Функ

49. Укажите тип специфичности фермента, который описывается теорией Фишера:

А. Относительная стереохимическая специфичность

*В. Абсолютная специфичность

С. Относительная групповая специфичность

D. Стереохимическая специфичность

Е. Классическая специфичность

50. Значение константы диссоциации фермент-субстратного комплекса не зависит от:

А. Концентрации субстрата

В. Химической природы фермента

*С. Концентрации фермента

D. Концентрации фермент-субстратного комплекса

Е. Степени сродства фермента к субстрату

51. Константа Михаэлиса для фермента определяет:

А. Степень сродства фермента к продукту реакции

*В. Степень сродства фермента к субстрату

С. Степень сродства фермента к конкурентному ингибитору

D. Среднюю скорость ферментативной реакции

Е. Максимальную скорость ферментативной реакции

52. Действие конкурентного ингибитора на фермент можно убрать путем:

*А. Повышения концентрации фермента

В. Введения в реакционную среду катиона металла

С. Повышения концентрации субстрата

D. Введения в реакционную среду аллостерического активатора

Е. Удаления из реакционной среды продукта реакции

53. Продолжите фразу: " Незначительное изменение рН среды влияет на молекулу фермента, меняя...":

А. Уровень организации молекулы фермента

*В. Степень поляризации аминокислотных радикалов в активном центре

С. Толщину гидратной оболочки фермента

D. Оптические свойства фермента

Е. Биологическую функцию фермента

54. Укажите тип специфичности гексокиназы:

А. Абсолютная

*В. Относительная групповая

С. Абсолютная групповая

D. Стереохимическая

Е. Классическая

55. Найдите фермент, обладающий абсолютной специфичностью:

А. Липаза панкреатическая

В. Амилаза слюны

С. Трипсин

D. Химотрипсин

*Е. Аргиназа

56. Укажите тип специфичности действия фумаразы цикла Кребса:

А. Абсолютная

В. Относительная групповая

С. Абсолютная групповая

*D. Стереохимическая

Е. Классическая

57. При определении удельной активности фермента общую активность фермента делят на значение:

А. Концентрации данного фермента в исследуемой пробе

В. Концентрации белка в исследуемой пробе

*С. Концентрации субстрата в исследуемой пробе

D. Константы Михаэлиса для данного фермента

Е. Максимальной скорости исследуемой ферментативной реакции

58. Укажите активаторы фермента енолазы (гликолиз):

А. Mg²⁺, Ca²⁺, K⁺

*В. Mg²⁺, Mn²⁺, K⁺

С. Mn²⁺, Ni²⁺, K⁺

D. цАМФ

Е. цГМФ

59. Укажите ион, являющийся активатором амилазы слюны:

А. Na⁺

*В. CI^–

С. Cu²⁺

D. SO₄^2–

Е. K⁺

60. Укажите фермент, активность которого полностью ингибирована в присутствии синильной кислоты (HCN):

А. Глюкокиназа

В. Енолаза

С. Амилаза слюны

D. Пепсин

*Е. Цитохромоксидаза

61. Инсектициды оказывают токсический эффект на организм человека, блокируя активность одного из важных ферментов нервной ткани. Назовите его:

А. Цитохромоксидаза

В. АТФ-синтетаза

*С. Холинэстераза

D. Пируваткиназа

Е. Лактатдегидрогеназа

62. При лечении острого панкреатита используют препарат трасилол. Укажите фермент ЖКТ, активность которого ингибируется этим препаратом:

*А. Трипсин

В. Амилаза панкреатическая

С. Липаза панкреатическая

D. Энтерокиназа

Е. Дипептидилпептидаза

63. Назовите фермент, для которого малоновая кислота является конкурентным ингибитором:

А. Лактатдегидрогеназа

В. Пируватдегидрогеназа

С. Глицерол-3-фосфат-дегидрогеназа

*D. Сукцинатдегидрогеназа

Е. Изоцитратдегидрогеназа

64. Назовите вещество, с которым малоновая кислота (ингибитор) конкурирует за связывание с активным центром фермента сукцинатдегидрогеназы:

A. Пировиноградная кислота

*B. Янтарная кислота

C. Яблочная кислота

D. Молочная кислота

E. α -Кетоглутаровая кислота

65. Укажите тип ингибирования, при котором ингибитором фермента является продукт реакции:

A. Конкурентное

B. Неконкурентное

C. Бесконкурентное

D. Стереохимическое

*E. Ретроингибирование

66. Укажите характеристику фермента, которая меняется в присутствии неконкурентного ингибитора:

*A. Максимальная скорость ферментативной реакции

B. Константа Михаэлиса

C. Оптимум температуры действия

D. Оптимум рН действия

E. Концентрация фермента

67. Укажите характеристику фермента, которая меняется в присутствии конкурентного ингибитора:

A. Максимальная скорость ферментативной реакции

B. Константа Михаэлиса

C. Оптимум температуры действия

D. Оптимум рН действия

*E. Концентрация фермента

68. Укажите общий эффект действия аллостерического ингибитора на фермент:

A. Денатурация фермента

B. Диссоциация на субъединицы

*C. Изменение конформации активного центра фермента

D. Формирование активного центра фермента

E. Изменение типа связей в молекуле фермента

69. Укажите тип реакции, благодаря которому происходит активация фермента гликогенфосфорилазы:

A. Декарбоксилирование

*B. Фосфорилирование

C. Дегидрирование

D. Гидратация

E. Дегидратация

70. Протеинфосфатаза – один из ферментов ковалентной модификации других ферментов. Укажите тип реакции, который она катализирует:

*A. Дефосфорилирование

В. Фосфорилирование

C. Декарбоксилирование

D. Дегидрирование

E. Дегидратация

71. Выберите термин, которым называется способность активной формы фермента катализировать собственное образование из предшественника:

А. Ретроингибирование

B. Химическая модификация

*C. Аутокатализ