Вторичная и третичная структуры РНК 3 страница

Гемпротеиды

По биохимическим функциям гемпротеиды делятся на неферментные (гемогло­бин, миоглобин и др.) и ферментные (цитохромы, каталаза, пероксидаза и др.). Небелковая часть гемпротеидов — гем является металлопорфириновым комплексом. Порфирин имеет много изомеров в зависимости от положения заместителей в макроцикле. Один из его изомеров - протопорфирин IX — имеет в положениях 1, 3, 5, 8 метильные группы, в положениях 2 и 4 — ви- нильные и в положениях 6 и 7 — пропионнльные:

Комплекс пр отопорф ирина IX с Fe²⁺" называется протогем или просто гем, а с Fe³⁺ — геман. Координационное число для железа равно шести. В теме железо связано двумя ковалентными связями с атомами азота двух пиррольных колец и двумя координационными связями с атомами азота осталь­ных пиррольных колец. Из двух неиспользованных координационных связей одна идет на соединение с белком, а вторая — на соединение с различными лигандамн (физиологическими — кислород, вода и чужеродными — диоксид углерода, цианид и т. д.)..

Кроме наиболее распространенного гема' IX имеются и другие разновид­ности гемов: гем а, имеющий формильную группу в положении 8, гидрокси- алкильную в положении 2 и алкилвинильную в положении 4; гем с, в котором- с винильными группами в положениях 2 и 4 связаны остатки цистеина. Гем d представляет собой железодигндропорфирин. Один из вариантов гема входит в разные гемпротеиды, которым он придает красную окраску,

Рассмотрим строение и функции отдельных представителей гемпротендов.

Гемоглобин. Гемоглобин имеет четвертичную структуру. Молекулярная масса его 66 ООО—68 ООО. Как следует из названия, гемоглобин представляет собой соединение гема с белком глобином. Глобин имеет четыре субъединицы, или полипептидные цепи. Каждая из пол-ипептидных цепей, или субъединиц, обозначается буквами. У гемоглобина взрослого человека (НЬА) эти цепи назы­ваются альфа (а) и бета (р). Каждая молекула НЬА содержит по две а- и (I-це­пи. Они различаются первичной структурой и длиной' полипептидной цепи: а-цепи содержат по 141 аминокислотному остатку, {5-цепи — по 146. Вторичные структуры их представлены в виде спиральных сегментов различной длины, соединенных неспиральными участками. В а-цепях семь спиральных сегментов; в jJ-цепях восемь. Спиральные сегменты обозначаются латинскими буквами (А, В, С, D, E,.F, G, Н). Третичные структуры а- и р? цепей очень сходны. Внутри каждой субъединицы имеется гидрофобный «карман», в котором располагается гем. Гем прочно удерживается в этом «кармане» благодаря ван-дер-ваальсовым связям между неполярными участками гема и гидрофобными радикалами ами­нокислот (этих связей около 60). Остатки пропионовой кислоты гема образуют одну-дзе дополнительные ионные связи с белком. Однако глобин связан не толь­ко с порфириновым кольцом гема, но и с атомом железа. Железо связывается с имидазольным радикалом гистидина. Это пятая координационная связь Fe с азотом бокового радикала гистидина (четыре связи Fe затрачиваются на

Рис. 14 Схема связи тема с глобином (а) в молекуле гемоглобина и расположение субъединни

а четвертичной структуре (6) гемоглобина. Субъеликииы условно изображены а виде полусфер, а гем — а виде дисков Сплошными линиями показаны

соединение с пиррольными кольцами протопорфирина IX). Шестая координа­ционная связь Fe свободна и используется для связывания кислорода или дру­гих лнгандов (рис. 14).

Белковая часть молекулы гемоглобина влияет на свойства гема и наоборот. 6 частности, пространственное расположение валнна в гемовом кармане а- и Р-цепей глобина неодинаково. В Р-цепях он занимает положение молекулы кислорода. Поэтому присоединение кислорода к гему начинается с а-цепей

Четвертичная структура гемоглобина похожа на тетраэдр. Субъединицы располагаются попарно (см. рис. 14).

Между разнородными субъединнцами, т. е. между а_: -субъединицей, с од­ной стороны, и Pp. Рг'Субъединнцами — с другой очень много ван-дер-ваальсо- вых связей. Такие же связи удерживают вместе а₂- и -субъединицы. Связи между субъединицамн одного типа имеют ионный или солевой характер. Но чис­ло их непостоянно и зависит от числа присоединившихся к гему молекул кисло­рода. В бескислородном гемоглобине (он называется дезокснгемоглобин) имеет­ся четыре ионные связи: две а, —а₂ и две |3, —0₂ (см. рис. 14).

Функция гемоглобина. Основная функция гемоглобина состоит в связывании кислорода и переносе его от легких к тканям. В каждом эритро­ците около 400 млн. молекул гемоглобина, каждая из которых способна связать четыре молекулы 0₂, т. е. по одной на субъединицу. Гемоглобин, связанный с кислородом, называется оксигемоглобин.

Рассмотрим дыхательный цикл «молекулярного легкого», как назвал ге­моглобин известный английский ученый М. Перутц, установивший его простран­ственную структуру.

В дезоксигемоглобине у атома железа одна связь вакантна. Она-то и «ло­вит» молекулу кислорода. В оксигемоглобине атом железа помещается в плоско­сти порфирннового кольца, а в дезоксигемоглобине он имеет большие размеры {так как изменяется спиновое состояние атома железа) и выступает из плоско­сти гюрфиркновсго кольца. Нужно отметить, что в оксигемоглобине железо остается двухвалентным.

В молекуле гемоглобина четыре гема работают согласованно. Такое пове­дение гемов называется кооперативным. В дезоксигемоглобине атомы железа, 104

связав кислород, втягиваются в плоскость порфирииового кольца- Труднее все­го присоединяется первая молекула кислорода, а каждая последующая все легче. Например, последняя (четвертая) молекула кислорода связывается в 500 раз быстрее, чем первая. На рис. 15 показана последовательность при­соединения 0₂ к субъединицам гемоглобина, Первая молекула 0₂ соединяется с гемом а, -субъединицы. При этом две ионные связи а, —а₂ рвутся. Субъедини­цы становятся более подвижными, что облегчает присоединение второй моле­кулы кислорода к гему а₂-субъединицы. Оставшиеся две а, —а₂ ионные связи также разрываются, что дает возможность остальным гемам принять выгодное положение для присоединения кислорода. Третья молекула 0₂ соединяется с Pj-субъединицей. Одна из ионных р, —р₂-связей разрывается, облегчая доступ кислороду к последнему атому железа гема р₂-субъединицы. При этом разры­вается последняя ионная связь р, —р₂. Загруженный кислородом гемоглобин отдает его сначала с трудом, а затем все легче и легче. Такое кооперативное поведение гемов имеет физиологическое значение.

Оксигемоглобин освобождается от кислорода на 80% всего при четырех­кратном перепаде парциального давления кислорода (от ГО, 6 до 2, 6 кПа, или от 80 до 20 мм рт. ст.). Если бы гемы действовали автономно, то такая разгрузка потребовала бы 90-кратного перепада давления. Так как это невозможно, 'то основная часть кислорода не могла бы оторваться от гемоглобина и исполь­зоваться тканями. Человек задохнулся бы даже в атмосфере чистого кисло­рода.

Производные гемоглобина. Молекула гемоглобина взаимодей­ствует с различными лигандами. На рис, 16 показано образование производных гемоглобина. Очень высоко сродство гемоглобина к оксиду углерода (11) СО — примерно в 300 раз выше, чем к кислороду. Это говорит о высокой токсичности угарного газа, который выводит из строя гемоглобин, не давая ему участвовать в переносе кислорода. В карбоксигемоглобине железо двухвалентно. При дей-
карбоксигемотлобин

Рис. 16 Схема образования производных гемоглобина

ствии окислителей (например, нитрита натрия) образуется метгемоглобии, в котором железо трехвалентно, он не способен связывать кислород. Появ­ление метгемоглобии а в больших количествах вызывает кислородное голодание тканей, Однако метгемоглобии обнаруживает н другие свойства. Он легко свя­зывает CN^- с образованием цианметгемоглобина и спасает организм от смер­тельного действия цианидов. Поэтому для лечения отравлений цианидами применяют метгемоглобинобразователи (тот же нитрит натрия).

Возможно образование еше одного производного гемоглобина — карбге- моглобина, когда гемоглобин связывается с С0₂. Однако С0₂ присоединяется не к гему, а к NHj-группам глобина: HbNH₂ + С0₂HbNHCOO" + Н⁺. При­чем дезоксигемоглобин связывает больше С0₂, чем оксигемоглобин. Образова­ние карбгемоглобина используется для выведения С0₂ из тканей к легким Этим путем выводится 10—15% С0₂.

Типы гемоглобина. Гемоглобины могут различаться по белковой части. Различают физиологические и аномальные типы гемоглобинов. Физио­логические образуются ка разных этапах нормального развития организма, а аномальные — вследствие нарушений последовательности аминокислот в гло­бине физиологических типов гемоглобина.

Физиологические типы гемоглобина отличаются друг от друга набором полипептидных цепей, или субъединиц, образующихся на разных этапах развития организма человека — от эмбрионального до взрослого состоя­ния. различают следующие физиологические типы гемоглобинов: примитивный ■ •ечоглобин НЬР (к нему относятся гемоглобины, называемые Ровер 1 и Говер 2).

лод), гемоглобин взрос.

НЬА;, НЬА₃ (от лат. aduitus — взрослый).

НЬР появляется на самых ранних стадиях развития эмбриона. В первые неде­ли развития, когда в'желточном мешке возникают очаги кроветворения, начина­
ется синтез первых цепей глобина, которые называются е-цеп и. Первый гемогло­бин формируется из четырех е-цепей. Он называется Говер I. Затем у эмбриона, длина которого не превышает 2, 5 см, начинается синтез а-цепей. Поэтому об­разуется более зрелый тип примитивного гемоглобина Говер 2, который состоит из двух е- и двух а-цепей. Эти гемоглобины полностью исчезают примерно у трехмесячного эмбриона. Если они остаются у новорожденного, то это признак врожденных аномалий развития. Примитивные гемоглобины заменяются на HbF, так как вместо е-цепей синтезируются у-цепи. HbF состоит из двух а- и двух уцепей. HbF является главным типом гемоглобина плода и составляет к моменту рождения примерно 70% всего гемоглобина. На поздних стадиях развития плода появляется гемоглобин взрослых НЬА и НЬА₂. НЬА состоит из двух а- и двух р-цепей, НЬА₂ — из двух а- и двух 6-цепей.

В течение трех-четырех месяцев после рождения происходит резкое сниже­ние HbF до 1—2% и замена его на НЬА. В крови взрослого человека примерно 95—96% НЬА, 2—3% НЬА₂ и 0, 1—2% HbF. Гемоглобины НЬА₂ и HbF обладают большим сродством к кислороду, чем НЬА. При старении эритроцитов появля­ется в небольших количествах НЬА₃, у которого имеются изменения в строении Р-цепей. Состав цепей у него тот же, что и у НЬА.

Аномальных типов гемоглобина обнаружено свыше CTd Они различаются или составом цепей, или, чаще, заменой аминокислот в цепях, например, существуют аномальные гемоглобины, содержащие четыре р-иепи — HbH или четыре 7-цепн — НЬ Барта. Из аномальных гемоглобчнов часто ветре чается HbS, или серповидноклеточный гемоглобин. Он обнаруживается у боль­ных серпоБИдноклеточной анемией и называется так потому, что эритроциты, содержащие HbS, принимают форму серпа. У этого гемоглобина в (5-цепи глута миновая кислота заменена на валин.

Миоглобин имеет третичную структуру и представляет собой одну цепь гемоглобина. В отличие от гемоглобина он в пять раз быстрее связывает кисло­род. Кривая насыщения его кислородом имеет вид гиперболы. В этом кроется большой биологический смысл, поскольку миоглобин находится в глубине мы­шечной ткани (где низкое парциальное давление кислорода). Жадно связы­вая кислород, миоглобин создает кислородный резерв, который расходуется по мере необходимости, восполняя временную нехватку кислорода.

Мономерные гемоглобины больше похожи по свойствам на миоглобин, так как имеют одну полипептидную цепь, связанную с гемом. Например, 'легге- моглобин, найденный в корневых клубеньках бобовых растений. Очевидно, функция его состоит в накоплении кислорода, а не в переносе его.

Ферментные гемпротеиды. Цитохромы делятся на несколько типов в зави­симости от гема, входящего в их молекулу. Различают цитохромы а, Ь, с, d. Ци­тохромы а, b и с в качестве простетической группы содержат соответственно гемы a, b и с и различаются между собой аминокислотным составом поли­пептидной цепи и числом белковых субъединиц. Цитохромы d иногда кроме гема d содержат и гем с.

Цитохромы не способны связывать кислород, за исключением цитохрома а₃, в который входит нон меди, связанный с глобином Цитохромы переносят- электроны и входят в состав дыхательной цепи митохондрий и цепи микросом

Каталаза и пероксидаза имеют тот же гем, что и гемоглобин. Они участвуют в разложении пероксида водорода. Поскольку гем у этих ферментов и гемо глобина одинаков, а возможно и укладка его в белковом кармане ферментов сходна с укладкой в гемоглобине, то неудивительно, что гемоглобин также обладает свойствами каталазы и пероксидазы разлагать пероксид водорода.

Хлороф и л л протеиды

В отличие от железопорфиринов животных в растениях содержатся магнийпор- фириновые комплексы, придающие листьям зеленую окраску. Эти пигментные комплексы называются хлорофиллами. В листьях растений имеются две разно­видности — а и Ь, в водорослях — еще с и if, В некоторых бактериях выделен хлорофилл, сходный с хлорофиллом высших растений и водорослей и названный бактериохлорофиллом. Порфириновое ядро хлорофилла (без магния) называет­ся феофитином. Оно содержит аигилропорфирин и остаток спирта фитола. В растениях хлорофиллы образуют комплекс с белками и участвуют в фотохи­мических реакциях.

5. Металлопротеиды

Металлопротенды составляют обширную группу смешанных макромолекул. Среди них имеются как ферментные, так и неферментные металлопротеиды Ьапример, в составе металлоферментов — дипептидазы и алькогольдегидро- геназы — имеется цинк, а в такой неферментный металлопротеид, как транс- феррнн, выполняющий транспортную функцию, входит железо.

Некоторые металлопротеиды выполняют функции гемоглобина, например гемоцианин, гемэритрин, гемованадин. Гемоцианин (от греч. haima — кровь и kyanos — лазурный) придает голубой оттенок крови. Встречается у моллюсков. Акцептором кислорода у него является ион меди, соединенный непосредственно с большим числом субъеднниц белковой части. Каждые два иона меди соеди­няются с одной молекулой 0₂.

Гемэритрин — типичный железопротеид; он обнаружен у червей. Состоит из 8 субъединиц белка, соединенных с железом. Два атома железа гемэритрина связывают одну молекулу кислорода.

Выделен еще один металлопротеид, акцептирующий кислород, — гемова­надин. Он имеет одну субъединицу. В качестве связывающей группы у негб выступает ион ванадия. Каждый атом ванадия присоединяет мрлекулу 0₂

6. Небелковые смешанные макромолекулы Углевод-липидные комплексы. Смешанные макромолекулы углевод-липидных комплексов состоят из углеводного и липидного компонентов. В зависимости от доли каждого из них различают гликолипиды и липополисахариды. В глико липидах (их строение и функция излагались ранее в гл. «Липиды») преобладает липидный компонент, поэтому физико-химические свойства их характерны для липидов. В лнпополисахарндах преобладает углеводный компонент, поэтому в них ярче проявляются свойства углеводов. Липополисахариды входят в сос­тав наружного слоя мембран бактерий, специфических рецепторов бактерио­фаге*. В отличие от гликолипидов липополисахариды растворяются в полярных растворителях, например в водных растворах фенола. Липополисахариды сос­тоят из трех компонентов: особого липида — липида А, к которому ковалентно присоединен короткий гетерополисахарид (он называется кором липополиса- харида), и с последним, тоже ковалентно, соединен О-специфичный полисаха­рид. Лигтополисахариды обладают токсигенной активностью, антигенной и ре- цепторной функциями.

Металл пол ннуклеотиды. Комплекс металла с нуклеиновыми кислотами об­разуется с фосфатными группами и частично с основаниями. Катионы металлов влияют на стабильность и пространственную укладку нуклеиновых кислот, а следовательно, и на их функцию в клетке. Выше уже упоминалось, что нейтра­лизация отрицательно заряженных фосфатных групп катионами натрия, калия или двухвалентными катионами (магния, марганца) стабилизирует двойную спираль ДНК, препятствуя ее раскручиванию. Такие металл ополи ну клеотид- ные комплексы образуются между Мп²⁺, Со²⁺ и РНК, между Мп²⁺, Со²" ^[2]", Ni²⁺, Fe²¹" и ДНК. Большое значение в стабилизации рРНК имеют ионы калия.

Металлполисахариды существуют в организме животных и растений. Осо­бенно типичны подобные комплексы для пектинов, содержащих уроновые кисло­ты. Вероятно, катионы металлов влияют на гелеобразование и гидрофнльность полисахаридов и, возможно, изменяют биологическую функцию последних в составе металлполнсахарндных комплексов.

ГЛАВА 8. ОРГАНИЗАЦИЯ СУБКЛЕТОЧНЫХ СТРУКТУР КЛЕТКИ

Молекулярные компоненты клетки: вода, неорганические вещества, белки, угле­воды, пол ннуклеотиды, липиды, кофакторы и смешанные макромолекулы, рас­смотренные в предыдущих главах, можно рассматривать как детали более слож­ных конструкций — надмолекулярных структур, органоидов и клетки в целом.

Рис. 17 Схема строения мозаичной модели мечбраны (по Сэтиру)

Отсюда и название сандвичевой модели — «унитарная» мембрана. Были пред­ложены и другие модели мембран — модель липидно-белкового ковра, в которой белки и липиды переплетены друг с другом, и мозаичная модель, учитывающая неодинаковое расположение белков в липидном слое.

Усовершенствованная мозаичная модель клеточной мембраны пока лучше всего объясняет ее функции (рис. 17). Липиды в ней образуют типичный бимо­лекулярный слой, состоящий из ненасыщенных фосфолипидов и холестерина. Состояние, в котором находятся липиды мембраны, называется жидкокристал­лическим, поскольку в целом липидная прослойка жидкая, но в ней есть плотные участки, или участки затвердевания, похожие на кристаллические структуры. Конфигурация молекул фосфолипидов мембраны напоминает трость. Полярные головки фосфолипидов формируют ручку этой «трости», а стержень ее — не­полярные хвосты, направленные навстречу друг другу. В мембранах больше фосфолипидов, несущих двойной отрицательный или общий нейтральный заряд (например, холинфосфатиды, сфингофосфатиды),

Молекулы холестерина гидрофильной спиртовой группой примыкают к полярным группам фосфолипидов, а кольцо стерана уходит в толщу липидного двойного слоя между углеводородными цепями фосфолипидов. Благодаря такой компоновке холестерин регулирует образование кристаллических/ структур Он мешает излишнему «затвердеванию» жидкой пленки, как бы разъединяя неполярные цепи фосфолипидов. В то же время участки с большим количеством «жидких» ненасыщенных цепей жирных кислот уплотняются холестерином. В норме это участки кристаллических структур липидного слоя.

Молекулы липидов мембраны находятся в постоянном движении. Возмож­ны два типа перемещений молекул—это- «кувырок» (в научной литературе он называется «флип-флоп») и латеральная диффузия. В первом случае проти­востоящие друг Другу в бимолекулярном слое молекулы фосфолипидов пере­ворачиваются (или совершают кувырок) навстречу друг другу и меняются местами в мембране, т. е. наружная становится внутренней и наоборот. Такие перескоки очень редки. Чаще наблюдаются повороты вокруг оси и латеральная диффузия. Последняя состоит в том, что соседние молекулы одного слоя меняют­ся местами. Перемещения липидов в мембране имеют и физиологическое значе­ние, например при замене отслуживших свой срок фосфолипидных молекул По вязкости лнпидная прослойка мембраны напоминает оливковое масло Если же она находится в более жидком состоянии или более плотном, чем в норме, то это вызывает нарушения функции мембран. Например, в клетках опу­холей мембрана более жидкая. С другой стороны замена ненасыщенных фос- фолипидов на насыщенные при некоторых патологиях приводит к повышенно­му образованию плотных кристаллических структур, что снижает проницаемость мембран в десятки раз.

Другой важнейший строительный материал мембран — белок — контакти­рует с липидным бимолекулярным слоем по-разному. Согласно мозаичной мо­дели мембраны имеются следующие варианты расположения белков:

1) по поверхности полярных головок фосфолипидов с обеих сторон бимо­лекулярного слоя (как в бутербродной модели);

2) белки частично утоплены в липидном слое и образуют комплексы с липидамк. Такой вариант расположения возможен для белков и наружной, и внутренней поверхностей мембраны;

3) белки полностью погружены в слой липидов, составляя вместе с ними как бы внутренний остов мембраны. Такие белки образуют с липидами комплекс, похожий на протеолипиды;

4) белки насквозь прошивают мембрану. Средняя часть белковой макро­молекулы контактирует с лнпидами, а ее концы обращены внутрь клетки и во внешнюю среду. Как правило, наружная поверхность некоторых белков, осо­бенно прошивающих насквозь мембрану, модифицируется углеводами. Эти гликопротеиды несут специфические группы, узнающие другие клетки и обла­дающие антигенными свойствами.

Белки поверхностного слоя прикрепляются к полярным головкам фосфо­липидов с помощью электростатических сил или через молекулы структурно связанной воды. Белки, погруженные в липиды, относятся в отличие от поверх­ностных к амфипатическим. Их погруженная часть образует с липидами мембран гидрофобные связи, а выступающие части взаимодействуют с молекулами во­ды. Белки, находящиеся в толще мембран, называются структурными". Они содержат большое количество неполярных аминокислот.

Расстояние между проникающими глобулярными белками равно примерно 300 липидным молекулам. В промежутках между ними строение мембраны по­хоже на унитарную модель, а в местах проникновения белков — на ковровую. Белки как бы плавают в липидном слое и перемещаются по типу латеральной диффузии.

Состав липидов разных мембран неодинаков и определяет особенности их функций. Можно выделить несколько групп белков плазматических мембран:

1) антигенные белки, которые определяют специфику поверхности клетки и ее взаимодействие с антителами. Чаще всего это гликопротеиды или глико- протеолипиды;

2) структурные белки, находящиеся в толще мембраны. Считают, что эти неполярные белки вместе с двойным слоем липидов являются информативной основой для сборки остальных частей природных мембран;

3) рецепторные белки, которые находятся снаружи плазматической мем­браны. Они или погружены в липидный слой, или находятся на поверхности липидной пленки. Набор этих белков определяет специфичность ответа биохи­мических процессов клетки на внешние регуляторы (например, на гормоны, медиаторы и т. д.);

4) ферментные белки, которые находятся и в поверхностных слоях, и погру­жены в липидный слой. Набор ферментов определяет функции как плазмати­ческой, так и внутриклеточных мембран органоидов;

5) транспортные белки, участвующие в переносе веществ через мембрану (часть из этих белков имеет ферментативную природу). Наружная поверх­ность клеточных мембран имеет отрицательный заряд по отношению к внешней среде. Она окружена слоем противпионпв

Молекулярная архитектура мембран и состав ее компонентов говорят о том, что это очень динамичные структуры. Уже оставлены бытовавшие пред­ставления, что мембраны всего лишь перегородки, не дающие вытекать внутри­клеточному содержимому и ограничивающие влияние внешних факторов.

Сложная структура мембран позволяет им обеспечивать многие фундамен­тальные процессы жизнедеятельности, что невозможно для отдельны? макро­молекул и других надмолекулярных комплексов.

Биологические функции биологических мембран. Можно отметить следую­щие функции биомембрап

1) Разделительная, так как мембраны разделяют внутри- и внеклеточное пространства

2) Интегративиая, ила объединяющая Мембраны объединяют отдельные рачрозненные биохимические процессы в единое структурное целое, являясь своеобразными коммуникациями между разными участками клетки.

3. Транспортная — они участвуют в переносе веществ между различными пространствами клетки и внеклеточной средой

4. Осмотическая Зга функция по концентрированию веществ (например, катионов Na⁴" и К ⁺) между внутри- и внеклеточным пространствами.

5. Электрическая. Благодаря мембранам создаются условия для неравно­мерного распределения зарядов по обе стороны ее, что приводит к возникнове­нию разности электрических потенциалов.

6 Энерготрансформирующия. Мембрана обеспечивает трансформацию электрической и осмотической энергии в химическую энергию АТФ Без мембран выполнение.этой функции невозможно.

7. Рецепторная. Мембрана воспринимает сигналы из окружающей среды благодаря наличию на ее внешней поверхности специальных белков-рецепто­ров, Воспринятый сигнал передается внутрь клетки. Причем воспринимаются через рецепторы не только химические, но и фотосигналы (например, фото- рецептпрами сегматк: < глаза).

8 Регуляторная. Мембраны участвуют 8 образовании внутриклеточных ре­гуляторов обмена веществ — 3', 5'-АМФ и 3', 5'-ГМФ.

9 Метаболическая ферменты мечбраи участвуют в различных преара- шениях как природных, так и чужеродных веществ.

10 Антигенная. Гликопротеиды клеточных мембран определяют их спо- |о6ность вызывать образование специфических антител.

П Адгезивная. Адгезия, или контакт с другими клетками, зависит от уз­нающих зон, содержащих углеводные компоненты.

2. Характеристика и функции органоидов клетки

Органоиды — более сложноорганизованные структуры, чем мембран Поэтому функции их более разнообразны (табл. 18).

Характеристика структуры и.функций органоидов

структура

Округлой формы, диаметрпм 4— 6 мкм. Имеет мембрану с крупными порами, но не проходимыми для низ- комол екулярных веществ. Во внут­реннем содержимом (кариоплазме) локализуются хромосомы. Зоны уп- лотненйя — ядрышки - содержат ДНК и богаты РНК

В клетке имеется в среднем 500— 800 митохондрий. Форма палочко­видная, размеры 0, 5—2, 0 мкм Име­ют наружную и внутреннюю мемб­раны. Последняя образует гребни— крнсты. Пространство между крис- тами называется матриксом. Мито­хондрии содержат ДНК

Округлой формы, диаметром 0, 5 мкм. Окружены одинарной мембраной. Центральная часть имеет кристалли­ческую плотную массу, возможно, состоящую из ферментов. Содержат пероксидазу, каталазу, окендазу D-аминокислот, - уратоксидазу и не­которые другие ферменты

Округлой пузырьковидной формы, диаметром 0, 25—0, 5 мкм. Окружены одинарной мембраной. Содержат гидролитические ферменты. Лизосо- мамн богаты макрофаги, растущие клетки (эмбриональные)

Сеть канальцев и цистерн, пронизы­вающих цитоплазму клетки; каналь­цу имеют типичные ме»брань>, к «я. Ружной поверхности которых уча­стками прикреплены рибосомы (от­сюда название этих участков — шероховатые мембраны). Рибосомы

Хранение и передача i информации при делении клетки и в процессе жизнедеятельности. В ядре образуются все виды РНК, в ядрыш­ке — рРНК.

Участвуют в передаче генетической информации в Синтезе белка. Основ­ная функция состоит в окислении ко­нечных продуктов белков, липндов и углеводов с помощью кислорода, в переносе электронов и трансформа­ции энергии. За ведущую роль в об­разовании энергии их называют «энер­гетическими станциями» клетки

Выполняют окислительные функции, нмея в составе ферменты, окисляю­щие D-амннокнслоты, мочевую кис­лоту. Участвуют в обезвреживании перскснда водорода и радикалов кис­лорода, которые очень агрессивны для биологических структур

Участвуют в переваривании (гидро­лизе) внутриклеточных веществ и крупных молекул, захватываемых клеткой. Играют роль в активирова­нии белковых молекул путем отщеп­ления неактивных фрагментов поли- пептндной цепи, а также в обновле­нии макромолекул. Имеются данные об участии лнзосом в синтезе белков