Ферменти. Структура ферментів, ізоферменти, механізми дії ферментів.

Ферменти (ензими) – це специфічні білки, які виконують в організмі роль біологічних каталізаторів. Синт-ся в живих клітинах. Відрізняються від каталізаторів: фермент.реакція перебігає в 106-1012 разів швидше, ніж спонтанна без каталізатора в водному розчині; без утворення додаткових продуктів; діють за відносно м'яких умов. Найважливішою ознакою ферментів є вибірково каталізувати лише визначений шлях перетворення даного субстракта. Діють ступінчасто-тому обмін речовин регулюється на рівні проміжних продуктів реакції, енергія виділяється невеликими порціями.

Ферменти мають фізично-хімічні властивості: створюють колоїдні розчини; погано кристалізуються; дуже нестійкі до високих температур солей, важких металів, кислот, лугів і т. п; мають антигенні властивості. Молекулярна маса ферментів різна.

Структура: При гідролізі ферментів утворюється суміш амінокислот. Їх поділяють на 2 групи – прості і складні. Прості (однокомпонентні) -складаються тільки із амінокислот (папаїн, трипсин, рибонуклеаза, амілаза, альдолаза, уреаза, пепсин та ін.). Але більшість ферментів складається з двох і більше компонентів: небілкової частини (кофермент), або простетичної групи, і білкової – апофермент. Ці дві частини фермента окремо не мають сили, але тільки в комплексі одне з іншим вони проявляють каталітичну здатність. Увесь активний комплекс-це холофермент. Холофермент = апофермент(термолаб.)+ кофермент(термостат.)

Більшість ферментів мають глобулярну форму. Ступінь асиметрії є відношенням довгої осі (b) до короткої (a), тобто b/a (значення від 3 до 10). Ферментативні білки, як і всі інші, є асиметричними в усіх трьох вимірах.

У 1963р. було встановлено амінок-ну послід-ть рибонуклеази та лізоциму (мурамідази), в 1964 – α -хімотрипсину. Третинна структура вперше визначена методом рентгеностр.аналіза – лізоцим. Для багатьох характерна четвертинна стр-ра, яка є не єдиною умовою для виявлення кооперативних алостеричних і поліфункц-х властивостей ферм-х систем. Ферменти з четвертинною будовою можуть мати ізоферменти.

Ізоферменти – це генетично детерміновані варіанти одного й того самого ферменту в одному організмі, каталізують одну і ту саму реакцію, які мають близьку субстратну специфічність, мають однаковий механізм дії. Вони близькі за будовою та фіз.-хім. власт-ми, їх можна розділити тільки за аміном-м складом, ел.форетичною рухливістю, кінетичними параметрами (метод диск-ел.форезу, ізоелектрофокусування).

Багато коферментів являються вітамінами або їх похідними. В даний час нам відомо понад 300 окремих ферментів в склад яких входять в якості коферментів вітаміни або їх похідні. Як наслідок, при авітамінозах спостерігається розпад діяльності всіх ферментних систем.

Механізм дії:!! висока специфічність. Кожен фермент каталізує певну хімічну реакцію, мають високу субстратну специфічність, яка визначає координацію довгого ряду хім. перетворень в обміні речовин.

1. Абсолютна специфічність. Уреаза – розщеплює тільки одну сполуку (сечовину).

2. Абсолютно групова. Діють на ряд субстратів із загальним типом будови (глюкозидаза, мальтаза).

3. Відносно групова. Фермент специфічен до одного типу зв'язків (ліпази, естерази).

4. Оптична (стереохімічна). Фермент виявляє спорідненість до однієї стереоізомерної форми субстрату. Є абсолютною. Стереоспецифічність дії ферментів часто використовують для видалення із суміші двох стереоізомерів одного з тих.Стереосп-ть – гідролітичне розщеплення метил-α - і β -глюкозидів).

Цис-транс-ізомерази – ферменти, які активно діють на цис- і транс-форми сполук і утворюють молекули з вільним обертанням навколо відповідного зв'язку.Існують ферменти, що каталізують інверсії біля центрів асиметрії – рацемази (1 центр), епімерази (більш 1 центру).

Зворотність ферментативних реакцій заключається в здатності ферментів каталізувати пряму і зворотну реакцію. Так, наприклад, ліпаза може при певних умовах розчепити жир до гліцерину і жирних кислот, а також каталізувати його синтез із продуктів розпаду.

Ферменти дуже чутливі до зміни ph середовища, в якому вони діють. Кожний фермент має оптимум ph, при якому він найбільш активний. Для більшості ферментів оптимальне середовище близьке до нейтрального (ph біля 7, 0).

Ферменти дуже чутливі до температури. Встановлено, що підвищення температури на кожних 10С збільшує швидкість ферментативної реакції в 1, 5 – 2 рази.

В результаті секреції або відмиранні клітин ферменти попадають в кров. Шляхи виведення ферментів з крові різні. В плазмі крові проходить інактивація ферментів, потім вони поглинаються клітинами ретикулоендотеліальної системи, де в наслідок катаболізму, розпадаються. Частина ферментів виводиться через сечовидільні шляхи і шлунково-кишковий тракт. В основному, ферменти розпадаються в плазмі крові і тканинах і виводяться їх невикористані кінцеві продукти звичайними для білків каналами.

Вибірковість дії ферментів на різні хімічні речовини пов’язана з їхньою будовою. Молекули всіх ферментів мають один або кілька активних центрів, якими вони прикріплюються до тих речовин, на які можуть діяти. Тому їх дія завжди специфічна. Зазвичай ферменти каталізують багато послідовних реакцій, причому речовини, які утворилися за участю першого ферменту, є субстратом для другого.