Опорные (связующие) белки толстых нитей.

Каждая миофибрилла содержит около 1500 толстых и 3000 тонких нитей. Поперечная исчерченность скелетного мышечного волокна определяется регулярным чередованием в миофибриллах различно преломляющих поляризованный свет участков (дисков) — изотропных и анизотропных: светлые (Isotropic, I–диски) и тёмные (Anisotropic, А–диски) диски. Разное светопреломление дисков определяется упорядоченным расположением по длине тонких (актиновых) и толстых (миозиновых) нитей: толстые нити находятся только в тёмных дисках, светлые диски не содержат толстых нитей. Каждый светлый диск пересекает Z-линия. Участок миофибриллы между соседними Z-линиями определяют как саркомер.

Саркомер — часть миофибриллы, расположенная между двумя последовательными Z–дисками. В состоянии покоя и полностью растянутой мышце длина саркомера составляет 2 мкм. При такой длине саркомера актиновые (тонкие) нити лишь частично перекрывают миозиновые (толстые) нити. Один конец тонкой нити прикреплён к Z-линии, а другой конец направлен к середине сaркомера. Толстые нити занимают центральную часть сaркомера — А–диск (содержащий только толстые нити участок сaркомера — Н-зона, в середине Н-зоны проходит М-линия). I–диск входит в состав двух сaркомеров. Следовательно, каждый сaркомер содержит один А–диск (тёмный) и две половины I–диска (светлого), формула саркомера — 0, 5А + I + 0, 5А. Во время сокращения длина A–диска не меняется, а I–диска — укорачивается, что и послужило основанием для создания теории, объясняющей сокращение мышцы механизмом скольжения (теория скольжения) тонких актиновых нитей вдоль толстых миозиновых.

Толстая нить. Каждая миозиновая нить состоит из 300–400 молекул миозина и С‑ белка. Миозин— гексaмер (две тяжёлые и четыре лёгкие цепи). Тяжёлые цепи — две спирально закрученные полипептидные нити, несущие на своих концах глобулярные головки. В области головок с тяжёлыми цепями ассоциированы лёгкие цепи. Каждую миозиновую нить связывает с Z–линией гигантский белок титин. С толстыми нитями ассоциированы небулин, миомезин, креатинфосфокиназа и другие белки.

Миозин. В молекуле миозина (молелулярная масса 480 000) различают тяжёлый и лёгкий меромиозин. Тяжёлый меромиозин содержит субфрагменты (S): S₁ содержит глобулярные головки миозина, S₂ — прилежащую к головкам часть фибриллярного хвоста молекулы миозина. S₂ эластичен (эластический компонент S₂), что допускает отхождение S₁ на расстояние до 55 нм. Концевую часть хвостовой нити миозина длиной 100 нм образует лёгкий меромиозин. Миозин имеет два шарнирных участка, позволяющих молекуле изменять конформацию. Один шарнирный участок находится в области соединения тяжёлого и лёгкого меромиозинов, другой — в области шейки молекулы миозина (S₁—S₂–соединение). Половина молекул миозина обращена головками к одному концу нити, а вторая половина — к другому. Лёгкий меромиозин лежит в толще толстой нити, тогда как тяжёлый меромиозин (благодаря шарнирным участкам) выступает над её поверхностью.

Опорные (связующие) белки толстых нитей.

Титин — наибольший из известных полипептидов с мол. массой 3000 кД — наподобие пружины связывает концы толстых нитей с Z-линией.

Другой гигантский белок — небулин (M 800 кД) — ассоциирует тонкие и толстые нити.

С ‑ белок стабилизирует структуру миозиновых нитей. Влияя на агрегацию молекул миозина, обеспечивает одинаковый диаметр и стандартную длину толстых нитей.

Миомезин (М‑ белок) и креатинфосфокиназа — белки, ассоциированные с толстыми нитями в середине тёмного диска. Креатинфосфокиназа способствует быстрому восстановлению АТФ при сокращении. Миомезин выполняет организующую роль при сборке толстых нитей.