Классификация

Классификация

К эстеразам в широком смысле слова относятся: липазы, фосфатазы, сульфатазы и собственно эстеразы. К последним принадлежат многочисленные специфические ферменты: холинэстераза, хлорофиллаза, танназа, пектаза и др.

Биологическая роль

Эстеразы обнаружены у животных, высших растений и микроорганизмов. Так, липаза расщепляет жиры с образованием глицерина и жирных кислот; щелочная фосфатаза гидролизует фосфорные эфиры, нуклеазы — нуклеиновые кислоты.

Некоторые ферменты могут действовать за пределами клетки, внутри неё или в составе клеточной мембраны, участвуя в различных типах пищеварения.

У животных и человека они присутствуют в соке поджелудочной железы (панкреатическая липаза), в молоке, печени (печёночная липаза), стенках кишечника, крови и других тканях.

ЛИПАЗА.

Липаза (англ. Lipase), иногда Стеапсин (англ. steapsin) — водорастворимый фермент, который катализирует гидролиз нерастворимых эстеров -липидных субстратов, помогая переваривать, растворять и фракционировать жиры.

Большинство липаз действует на специфический фрагмент глицеринового скелета в липидном субстрате (A₁, A₂ или A₃).

Липаза вместе с желчью переваривает жиры и жирные кислоты, а также жирорастворимые витамины A, D, E, K, обращая их в тепло и энергию.

Липопротеинлипаза расщепляет липиды (триглицериды) в составе липопротеинов крови и обеспечивает таким образом доставку жирных кислот к тканям организма.

Классификация

По классификации ферментов липазы относятся к эстеразам.

Применение

Зарегистрирована в качестве пищевой добавки E1104.

ГЛИКОЗИДАЗА.

Гликозил-гидролазы (или гликозидазы) катализируют гидролиз гликозидных связей в молекулах углеводов, приводя к появлению двух более мелких молекул углеводов. Эти ферменты встречаются в клетках почти всех живых организмов. Гликозидазы выполняют множество разнообразных функций: деградация биомассы (например, целлюлозы и гемицеллюлозы), участие в антибактериальной защите организма (например, лизоцим), развитие патогенеза (например, вирусные нейраминидазы), клеточный биосинтез (например, маннозидазы, вовлечённые в созревание N-гликозилированных гликопротеинов). Гликозидазы вместе с гликозилтрансферазами образуют основу биологического аппарата синтеза и разрушения гликозидных связей.

Классификация

Гликозил-гидролазы объединены в КФ 3.2.1 как ферменты, катализирующие гидролиз O- или S-гликозидов. Все гликозидазы имеют номера КФ 3.2.1.x, при этом x может быть от 1 до 165 в зависимости от субстратной специфичности фермента. На основе молекулярного механизма катализируемой ими реакции гликозидазы могут быть разбиты на две группы. Представители одной из них обращают (inverting), а другой — сохраняют (retaining) путём двойного обращения аномерную конфигурацию субстрата у продукта реакции гидролиза^[1]. Гликозил-гидролазы также могут быть классифицированы как экзо- или эндо-действующие, в зависимости от того, действуют ли они соответственно на концевой или внутренний моносахаридный остаток в углеводной цепи. Более современные классификации гликозил-гидролаз основаны на сравнении их аминокислотных последовательностей. Такие классификации обладают большой предсказательной силой в отношении возможных биохимических активностей неисследованных ферментов с недавно определёнными последовательностями. Впервые классификация всех известных на тот момент последовательностей гликозидаз была предложена в 1991 году^[2]. Близкородственные белки было предложено группировать в семейства. Впоследствии эволюционно родственные семейства стали объединять на более высоком иерархическом уровне в кланы^[3]. Такая двухуровневая классификация в настоящее время доступна на сайте CAZy:

ПРОТЕАЗА.

Протеа́ зы, протеиназы, протеолитические ферменты — ферменты из класса гидролаз, которые расщепляют пептидную связь между аминокислотами в белках.