Особливості дії ферментів, як біологічних каталізаторів.

Каталіз - процес прискорення хімічної реакції під впливом каталізатора, який приймає участь у даному процесі, але до кінця реакції залишається хімічно незмінним. Каталізатори бувають органічні та неорганічні. Органічні каталізатори - це ферменти.

Між молекулами, які вступають в реакцію, існують сили притягування і відштовхування.

При недостатньому запасі енергії молекули необхідно активізувати, тобто додати їм необхідну кількість енергії, що називається енергією активізації. Активація молекул відбувається різними шляхами: нагріванням, опроміненням, підвищенням тиску і за допомогою каталізаторів.

Суть дії каталізаторів заключається в тому, що вони в нормальних фізіологічних умовах викликають перебудову субстрату за рахунок внутрішньо молекулярної перебудови. Це призводить до зниження енергії активізації і молекули можуть взаємодіяти без залучення додаткової енергії. Крім того, активовані молекули взаємодіють набагато швидше.

Характеристика ферментативного каталізу.

Ферменти є природними біологічними каталізаторами, і тому мають подібні властивості з неорганічними каталізаторами.

Суть ферментативної реакції характеризується слідуючими рівняннями.

Е + S ЕS Е + Р

Е - фермент, S - субстрат, Р - продукти реакції. ЕS - фермент субстратний комплекс.

Але ферменти відрізняються від неорганічних каталізаторів рядом параметрів. Ферменти на відміну від неорганічних каталізаторів є високомолекулярними полімерами, мають високу специфічність, низький оптимум температури (35-45º С) фізіологічний діапазон рН, діють при атмосферному тиску і мають зворотність дії і велику швидкість ферментативної реакції.

Ферментативна реакція може йти як у прямому так і в зворотньому напрямку.

Активність ферментів може змінюватися в залежності від статі, віку, фізіологічного стану організму. Це не властиво неорганічним каталізаторам.

Розмір молекули ферменту не відповідає розміру молекули субстстрату. Фермент є по своїй природі білком і має велику молекулярну масу в порівнянні з низькомолекулярним субстратом. Крім того, було відмічено, що навіть після відщеплення від молекули ферменту деякої кількості амінокислот, він зберігає свої властивості. Все це дає підстави стверджувати, що фермент діє не всією молекулою, а деякою ділянкою, розташованою на поверхні ферменту. Ця ділянка відповідає структурі субстрату і називається активним центром. Він складається з різноманітних функціональних груп, що представляють радикали амінокислот, утворюючих первинну структуру ферменту.