Первинна та вторинна структури білків. Навести приклади.

При вивченні складу білків було встановлено, що всі вони побудовані по одному принципу і мають 4 рівні організації: первинну, вторинну, третинну, а окремі і четвертинну структуру.

Первинна структура - представляє собою лінійний ланцюг амінокислот, розташованих в певній послідовності і з’єднаних між собою пептидними зв’язками. Пептидний зв’язок утворюється за рахунок α -карбоксильної групи однієї амінокислоти і α -аміногруп другої.

О

⁄ ⁄ Н₂О

Н₂N – СН – С + NН – СН – СООН

│ \ ⁄

R ОН Н

О

⁄ ⁄

Н₂N – СН – С

│ \

R NН – СН – СООН

│

R

Сполуки, що складаються з двох амінокислот називаються дипиптидами, з трьох – трипептидами. Ланцюги, що складаються з багатьох амінокислот називаються поліпептидами.

Значний вклад в розвиток вчення про структуру білків вніс А.Я. Данилевський, який вперше доказав наявність у білка пептидного зв’язку, а Е.Фішер був перший, хто синтезував поліпептид, що складався з 19 амінокислот.

Зараз встановлена первинна структура деяких білків. Наприклад, виявлена послідовність 51 амінокислоти білку інсуліну, що дозволило одержати його штучним шляхом.

Таким чином, слід зазначити, що різноманітність білків організму залежить не тільки від кількості амінокислот, що входять до складу білків, а й від послідовності з’єднання амінокислот між собою.

В останні роки увагу клініцистів привернули пептиди, що складаються з невеликої кількості амінокислот і мають велику біологічну активність. Наприклад, у задній долі гіпофізу знаходяться 2 пептиди, що складаються з 9 амінокислот і є гормонами. Це вазопресин і окситоцин. Вазопресин стимулює кров’яний тиск і збільшує реасорбцію води в нирках. Недостатність його приводить до нецукрового діабету, при якому виділяється велика кількість сильно розведеної сечі.

Окситоцин стимулює скорочення гладкої мускулатури матки і використовується в акушерстві для стимуляції родової діяльності.

Вторинна структура – представляє собою упорядковану і компактну упаковку поліпептидного ланцюга. По конфігурації вона буває у вигляді α -спіралі і β -складчатої структури. Основу α -спіралі складає пептидний ланцюг, а радикали амінокислот спрямовані зовні, розташовуючись по спіралі. Зовні α -спіраль схожа на злегка розтягнуту спіраль електроплитки. Така форма фарактерна для білків, що мають один поліпептидний ланцюг.

Складчата β -структура представляє собою плоску форму. Вона характерна для білків, що мають декілька поліпептидних ланцюгів, розташованих паралельно. β -структура зустрічається в таких білках, як трипсин, рибонуклеаза, керотин волосся, колаген, сухожилля, які гірше розчинні у воді.

Утворення вторинної структури забезпечується водневим зв’язком. Вона утворюється при участі атому водню.