Студопедия

Главная страница Случайная страница

Разделы сайта

АвтомобилиАстрономияБиологияГеографияДом и садДругие языкиДругоеИнформатикаИсторияКультураЛитератураЛогикаМатематикаМедицинаМеталлургияМеханикаОбразованиеОхрана трудаПедагогикаПолитикаПравоПсихологияРелигияРиторикаСоциологияСпортСтроительствоТехнологияТуризмФизикаФилософияФинансыХимияЧерчениеЭкологияЭкономикаЭлектроника






Ферменты






Ферменты (энзимы) — это биологические катализаторы белковой природы, обладающие способностью активизировать различные химические реакции, происходящие в живом организме.

Образуются ферменты в любой живой клетке и могут проявлять активность вне ее. Действие ферментов строго специфично, т. е. каждый фермент катализирует только одну или несколько близких химических реакций. Поэтому название их складывается из названия вещества, на которое они действуют, и окончания «аза». Например, фермент, расщепляющий сахарозу, называют сахаразой, лактозу — лактазой. Ферменты обладают очень большой активностью. Ничтожной дозы их достаточно для превращения огромного количества вещества из одного состояния в другое. Ферменты характеризуются определенными свойствами. Так, некоторые ферментативные процессы обратимы, т. е. в зависимости от условий одни и те. же ферменты могут ускорять как процесс распада, так и процесс синтеза вещества. Они чувствительны к изменению температуры. Наивысшую активность ферменты проявляют при температуре 40—50 °С. Поэтому для предупреждения порчи продукты хранят на холоде или подвергают тепловой обработке.

Ферменты играют важную роль в производстве продовольственных товаров, в процессе их хранения и кулинарной обработки. Для изготовления сыров используют сычужные ферменты. В производстве кисломолочных продуктов, квашеных овощей и брожении теста участвуют ферменты, которые выделяют бактерии и дрожжи. Ферменты существенно влияют на качество продуктов. В одних случаях это влияние положительно, например созревание мяса после убоя животных и сельди и лососевых рыб при посоле, в других случаях — отрицательно, например потемнение яблок, картофеля при очистке и нарезке. Под действием ферментов окисляются жиры. Прокисание супов, гниение фруктов, брожение компотов и варенья вызывают ферменты, выделяемые попавшими в пищу микробами. Для прекращения отрицательного действия ферментов применяют нагревание или понижение температуры хранения продуктов.

По современной классификации все ферменты делят на шесть классов: оксидоредуктазы, трансферазы, гидролазы, лиазы, изоме-разы, лигазы (синтетазы). Каждый класс подразделяют на подклассы, а каждый подкласс — на группы.

Оксидоредуктазы. Это ферменты, катализирующие окислительно-восстановительные реакции, которые протекают в живых организмах.

В классе оксидоредуктаз основное значение имеют дегидрогеназы, которые осуществляют реакцию дегидрирования. Все дегидрогеназы делят на две группы: анаэробные и аэробные, которые называют оксидазами.

Анаэробные дегидрогеназы представляют собой специфические ферменты, катализирующие отщепление водорода от определенных химических веществ и передающие его другим ферментам — переносчикам водорода. Так, лактатдегидрогеназа катализирует реакцию окисления молочной кислоты до пировиноградной, изоцитратдегидрогеназа — окисление изолимонной кислоты до щавелево-янтарной.

К группе аэробных дегидрогеназ (оксидаз) относят ферменты, в состав которых в качестве кофермента входит витамин В2 (рибофлавин), поэтому их называют флавиновыми ферментами. Они способны отнимать водород от окисляемого вещества и передавать его другим соединениям или кислороду воздуха. К этой группе ферментов относятся полифенолоксидаза, аскорбинатоксидаза.

Трансферазы, или ферменты переноса. Они ускоряют перенос целых атомных групп от одного соединения к другому. Трансферазы имеют огромное значение для обмена веществ в живых организмах. В зависимости от характера переносимых группировок различают аминотрансферазы, фосфортрансферазы, глюкозилтрансферазы, ацилтрансферазы и др.

Аминотрансферазы ускоряют реакцию переаминирования аминокислот с кетокислотами.

Фосфортрансферазы ускоряют перенос остатков фосфорной кислоты на спиртовые, карбоксильные, азотсодержащие и другие группы тех или иных органических соединений.

Глюкозилтрансферазы катализируют реакции переноса глюкозидных остатков с молекул фосфорных эфиров или других соединений к молекулам моносахаридов, полисахаридов или других веществ.

Гидролазы. Эти ферменты катализируют гидролиз, а иногда и синтез органических соединений при участии воды. Этот класс подразделяют на 9 подклассов. Наиболее важными являются четыре подкласса гидролаз: эстеразы, карбогидразы, амидазы и пептидазы.

Эстеразы ускоряют реакции гидролиза и синтеза сложных эфиров. К ним относятся липазы, лецитиназы и другие ферменты.

Карбогидразы расщепляют глюкозидные связи в углеводах и их производных. К ним относятся мальтаза, лактаза, пектиназа и др.

Амидазы ускоряют гидролиз амидов кислот. К ним относятся пурин- и пирамидиндезаминазы, ациламидазы, амидиназы и др.

Пептидазы катализируют реакции расщепления белка и полипептидов.

Лиазы. Они объединяют ферменты, ускоряющие негидротические реакции распада органических веществ с отщеплением воды, углекислого газа или аммиака и др. Некоторые из этих реакций обратимы, и соответствующие ферменты при определенных условиях катализируют реакции не только распада, но и синтеза.

Изомеразы. Они катализируют превращение органических соединений в их изомеры. В отличие от трансферазы измеразы катализируют перенос групп только внутри молекул. Эти превращения могут состоять во внутримолекулярном переносе водорода, фосфатных и ацетильных групп, в изменении пространственного расположения атомных группировок, в перемещении двойных связей. Изомеразы играют важную роль в обмене веществ.

Лигазы (синтетазы). Это большая группа ферментов, ускоряющих синтез сложных органических соединений из более простых. Реакция синтеза требует значительной затраты энергии, поэтому активность лигаз проявляется лишь в присутствии таких макроэнергетических соединений, как аденозинтрифосфорная кислота (АТФ) или другой нуклеотидтрифосфат. При отрыве от молекул АТФ в присутствии лигаз одного или двух концевых остатков фосфорной кислоты выделяется большое количество энергии, используемой для активирования реагирующих веществ.

Ферменты способны осуществлять каталитические функции вне клетки и вне организма, поэтому для практических целей представляет большой интерес выделение ферментов и их использование в пищевой, легкой, медицинской и некоторых других отраслях промышленности, на предприятиях общественного питания. Применение ферментов позволяет в большинстве случаев интенсифицировать технологические процессы, повышать качество готового продукта, улучшать его товарный вид, снижать себестоимость производства, расширять сырьевые ресурсы.






© 2023 :: MyLektsii.ru :: Мои Лекции
Все материалы представленные на сайте исключительно с целью ознакомления читателями и не преследуют коммерческих целей или нарушение авторских прав.
Копирование текстов разрешено только с указанием индексируемой ссылки на источник.